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¿Cuáles son los efectos de la exposición de las enzimas a altas temperaturas?

¿Cuáles son los efectos de la exposición de las enzimas a altas temperaturas?


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Pregunta: Después de que las enzimas se exponen a altas temperaturas y se desnaturalizan, luego vuelven a su temperatura óptima y se renaturalizan, ¿puede el sitio activo de la enzima volver a su forma original y funcionará al mismo nivel de eficiencia que antes de ser desnaturalizado y renaturalizado?

Algunos antecedentes que escribí a la pregunta: apenas estoy comenzando a aprender biología celular, espero que lo que he escrito sea correcto.

Cuando aumenta la temperatura de una enzima, al principio aumentará la eficiencia de la actividad de la enzima, pero eventualmente a medida que aumenta la temperatura, la enzima deja de funcionar y se desnaturaliza, lo que significa que la formación 3D de la proteína se deshace, por lo que ya no funciona. Por lo que logré investigar, la alta temperatura cambia la forma del sitio activo en la enzima, que es lo que permite la actividad de la enzima en primer lugar. Sé que algunas proteínas no se pueden renaturalizar (como agregar calor a un huevo lo freirá y no hay forma de desarmarlo), pero algunas se pueden renaturalizar (como la leche calentada, cuando se enfría, los enlaces de proteínas se restablecerán).

Pero, ¿volverá el sitio activo de la enzima a su forma original y se las arreglará para funcionar al mismo nivel de eficiencia que antes? ¿O el daño es permanente?


La respuesta es que depende completamente de la enzima específica de la que esté hablando; algunos de ellos lo harán y otros no. Lo que escribió es correcto, que el aumento de temperatura de la mayoría de las enzimas (aunque hay excepciones) aumentará su actividad hasta cierto punto, después del cual las proteínas pierden su estructura 3D y se desdoblan.

Al enfriarse, todo depende de si la enzima puede replegarse por sí misma o no. Algunas proteínas cuando se calientan forman agregados, que son más estables que la conformación original y, por lo tanto, generalmente no se replegarán con el enfriamiento. Algunas proteínas pueden plegarse en la conformación adecuada por sí mismas, mientras que otras requieren la ayuda de las proteínas chaperonas para plegarse correctamente. Muchas de estas chaperonas se denominan proteínas de choque térmico, que se regulan positivamente en respuesta al estrés térmico. Eso apunta al hecho de que muchas proteínas no pueden simplemente replegarse por sí mismas y requieren ayuda para recuperar su conformación original de estas HSP.

Entonces, la respuesta real es que todo depende de la proteína específica. También depende de cuánto caliente la enzima y de qué parte de su estructura 3D afecte, si solo desnaturaliza parcialmente una enzima, es más probable que se repliegue que una que haya sido completamente desnaturalizada. Sin embargo, si desea una respuesta sobre las enzimas en general, Yo diría que la mayoría las enzimas después de la desnaturalización no pueden replegarse correctamente y recuperar su actividad enzimática, por lo que el daño es permanente.


¿Las altas temperaturas aumentan los efectos negativos de la radiación ultravioleta-B en embriones y larvas de anfibios?

Para los embriones y renacuajos de especies de anfibios, la exposición a la radiación ultravioleta B (UVBR) puede ser letal o causar una variedad de efectos subletales. Las bajas temperaturas aumentan los efectos perjudiciales de UVBR y esto se debe muy probablemente a que los procesos mediados por enzimas involucrados en la reparación del daño inducido por UVBR funcionan de manera menos efectiva a bajas temperaturas. Se desconoce si estos procesos de reparación también se ven afectados y, por lo tanto, los efectos negativos de UVBR mejorados de manera similar, a altas temperaturas, pero es una pregunta ecológicamente relevante, dado que es probable que los organismos que habitan en ambientes donde la temperatura fluctúa ampliamente en una escala de tiempo diaria. experimentar altas dosis de UVBR cuando las temperaturas son altas. Aquí examinamos la dependencia térmica de los efectos de UVBR en el contexto de un UVBR fluctuante y un régimen de temperatura ecológicamente relevantes para probar la hipótesis de que la exposición a niveles máximos de UVBR mientras la temperatura es alta (35 & # x000b0C) es más perjudicial para las larvas y embriones. Limnodynastes peronii que la exposición a niveles máximos de UVBR mientras la temperatura es moderada (25 & # x000b0C). Los embriones expuestos a niveles máximos de UVBR a 35 & # x000b0C eclosionaron 10 & # x02005 h más tarde que los expuestos a niveles máximos de UVBR a 25 & # x000b0C y, como renacuajos, eran más pequeños y, en consecuencia, nadaron más lentamente pero, en un entorno con depredadores, no mostraron diferencias en tiempo de supervivencia. Tampoco hubo efecto del tratamiento experimental en el éxito de la eclosión de los embriones, ni en la supervivencia de los renacuajos después de la eclosión. Estos hallazgos, por lo tanto, no son lo suficientemente sólidos para respaldar nuestra hipótesis de que las altas temperaturas aumentan los efectos negativos de UVBR en embriones y larvas de anfibios.


¿Cómo afecta la temperatura a la actividad de la enzima catalasa?

En general, las velocidades de las reacciones catalizadas por enzimas son más rápidas a medida que aumenta la temperatura y más lentas a medida que las temperaturas descienden por debajo de un nivel de temperatura óptimo. Cuando la temperatura aumenta, más moléculas tienen más energía cinética para reaccionar, por lo que aumenta la velocidad de reacción. A medida que la temperatura disminuye, también lo hace la energía disponible, y luego la reacción se ralentiza.

Una variación de temperatura tan pequeña como 1 o 2 grados Celsius puede aumentar la velocidad de reacción catalizada por enzimas entre un 10 y un 20 por ciento. El aumento de la temperatura en 10 grados aumenta la tasa de actividad de la mayoría de las enzimas entre un 50 y un 100 por ciento. Hay una excepción cuando las temperaturas alcanzan un cierto umbral por encima del nivel de temperatura óptimo. Cuando esto sucede, las atracciones intermoleculares que mantienen la forma de las proteínas se rompen y la forma de la molécula enzimática cambia. Esto da como resultado una disminución de la unión de los reactivos y una disminución significativa de la actividad enzimática. En este punto, se dice que la enzima está desnaturalizada. Muchas enzimas se desnaturalizan cuando las temperaturas superan los 40 a 50 grados C (104 a 122 F). Las temperaturas extremadamente frías también ralentizan significativamente la velocidad de reacción.

El efecto de la temperatura sobre la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas es exactamente la razón por la que los alimentos se refrigeran. El ambiente más frío de un refrigerador ralentiza las reacciones catalizadas por enzimas que resultan en el deterioro de los alimentos. Por supuesto, congelar los alimentos ralentiza aún más esas reacciones. Otros factores que influyen en la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas incluyen el área de superficie, el pH y la luz.


N. A. Korotina, “Comparación de la actividad enzimática del intestino delgado durante la exposición a una temperatura ambiente elevada y después de la inyección de hormonas pituitarias”, Resúmenes de las actas de la Segunda Conferencia de Fisiólogos de Uzbekistán [en ruso], Tashkent (1973), pág. 128.

S. N. Safarova, “El efecto de la exposición a una temperatura ambiente alta ya la luz solar sobre la actividad enzimática del páncreas y el intestino”, Resumen del autor de la disertación del candidato, Tashkent (1967).

A. M. Ugolev y N. N. Iezuitova, "Determinación de la actividad de la invertasa y otras disacaridasas", en: Investigación del sistema digestivo en el hombre [en ruso], Leningrado (1969), p. 192.

A. M. Ugolev y N. M. Timofeeva, "Determinación de la actividad de la peptidasa", en: Investigación del sistema digestivo en el hombre [en ruso], Leningrado (1969), pág. 178.

A. M. Ugolev y M. Yu. Chernyakhovskaya, "Determinación de las etapas finales de la hidrólisis de triglicéridos", en: Investigación del sistema digestivo en el hombre [en ruso], Leningrado (1969), p. 183.

AM Ugolev, NM Timofeeva, NN Iezuitova, et al., "Cambios en la digestión por contacto (membrana) durante la exposición del organismo a factores de estrés", en: Problemas en la prevención y el tratamiento de enfermedades de los órganos digestivos [en ruso] Chernovtsy (1970), pág. 328.

C. Fiske y J. Subbarow, citado por. A. M. Ugolev, Digestión por contacto, procesos de polisustrato, organización y regulación [en ruso], Nauka, Leningrado (1972).


¿Cuál es el efecto de la temperatura sobre la actividad enzimática?

Cuanto mayor es la temperatura, mayor es la velocidad de la reacción enzimática, a medida que aumenta y se produce calor. Tiene una temperatura óptima donde funciona mejor de 37 a 40 C, pero después de 40 C la enzima se desnaturaliza y ya no funciona correctamente, especialmente en animales.

Cuando la temperatura aumenta, hay colisiones más enérgicas entre las enzimas dentro de la reacción. El número de estos por minuto también aumentará, junto con el calor de las moléculas.

Se han realizado muchos experimentos en laboratorios de todo el mundo, probando los resultados de las actividades enzimáticas. Han encontrado excelentes respuestas, que ayudan a dar pruebas de la biología y de cómo funciona nuestro cuerpo, así como el de los animales y las plantas.

La mayoría de las reacciones enzimáticas se realizan a menudo por debajo de 40 ° C para darles una buena eficiencia y no desnaturalizarlas. Si se desnaturalizan, se dañan y ya no encajan entre sí para crear una reacción.

Las enzimas se pueden almacenar a 5 C o menos, aunque algunas de ellas pierden su eficacia si se enfrían demasiado. Es por eso que los humanos y la mayoría de los animales no pueden enfriarse o calentarse demasiado, por encima de los 40 C, ya que desnaturalizarán muchas enzimas dentro del cuerpo y, por lo tanto, detendrán sus funciones.

Esto provocará una enfermedad grave e incluso la muerte. Es importante mantener el cuerpo a una temperatura óptima de alrededor de 37 C para que funcione mejor y se mantenga en forma y saludable.

La temperatura puede afectar a muchos factores diferentes, por lo que su efecto sobre la actividad enzimática es muy complejo. Afecta las velocidades de las moléculas, la energía de activación de la reacción catalítica y la estabilidad térmica de la enzima y el sustrato.

A bajas temperaturas (digamos alrededor de 0 grados centígrados), la velocidad de la reacción enzimática es muy lenta. Las moléculas tienen baja energía cinética y las colisiones entre ellas son menos frecuentes e incluso si chocan, las moléculas no poseen la energía de activación mínima requerida para que ocurra la reacción. Se puede decir que las enzimas se desactivan a bajas temperaturas.

Un aumento de temperatura aumenta la actividad enzimática ya que las moléculas ahora poseen una mayor energía cinética. La tasa de actividad enzimática es más alta entre 0 y 40 grados centígrados y este aumento es casi lineal.

Después de los 40, la velocidad de reacción comienza a disminuir. Esto se debe a que el aumento de temperatura después de 40ºC no aumenta la energía cinética de la enzima, sino que altera las fuerzas que mantienen la forma de la molécula. Las moléculas de enzima se desnaturalizan gradualmente haciendo que cambie la forma del sitio activo. Las temperaturas superiores a 65 grados centígrados desnaturalizan completamente las enzimas.

Hay algunas enzimas conocidas como 'extremófilos' que se encuentran en organismos termófilos. Conservan actividad a 80 grados centígrados.


¿Cuáles son los efectos de la exposición de las enzimas a altas temperaturas? - biología

Resumen Para los embriones y renacuajos de especies de anfibios, la exposición a la radiación ultravioleta-B (UVBR) puede ser letal o causar una variedad de efectos subletales. Las bajas temperaturas aumentan los efectos perjudiciales de UVBR y esto se debe muy probablemente a que los procesos mediados por enzimas involucrados en la reparación del daño inducido por UVBR funcionan de manera menos efectiva a bajas temperaturas. Se desconoce si estos procesos de reparación también se ven afectados y, por lo tanto, los efectos negativos de UVBR mejorados de manera similar, a altas temperaturas, pero es una pregunta ecológicamente relevante, dado que es probable que los organismos que habitan en ambientes donde la temperatura fluctúa ampliamente en una escala de tiempo diaria. experimentar altas dosis de UVBR cuando las temperaturas son altas. Aquí examinamos la dependencia térmica de los efectos de UVBR en el contexto de un UVBR fluctuante y un régimen de temperatura ecológicamente relevantes para probar la hipótesis de que la exposición a niveles máximos de UVBR mientras la temperatura es alta (35 ° C) es más perjudicial para embriones y larvas. Limnodynastes peronii que la exposición a niveles máximos de UVBR mientras la temperatura es moderada (25 ° C). Los embriones expuestos a niveles máximos de UVBR a 35 ° C eclosionaron 10 h más tarde que los expuestos a niveles máximos de UVBR a 25 ° C y, como renacuajos, eran más pequeños y, en consecuencia, nadaron más lentamente pero, en un entorno con depredadores, no mostraron diferencias en la supervivencia. tiempo. Tampoco hubo efecto del tratamiento experimental en el éxito de la eclosión de los embriones, ni en la supervivencia de los renacuajos después de la eclosión. Estos hallazgos, por lo tanto, no son lo suficientemente sólidos para respaldar nuestra hipótesis de que las altas temperaturas aumentan los efectos negativos de los rayos UVBR en embriones y larvas de anfibios.


¿Por qué las enzimas dejan de funcionar a altas temperaturas?

Las enzimas son catalizadores biológicos. Esto significa que aceleran las reacciones químicas en el cuerpo. Para comprender por qué podrían dejar de funcionar, primero debe observar la estructura. Las enzimas son proteínas compuestas por estructuras primarias, secundarias y terciarias para dar su compleja forma final. La estructura primaria está formada por una secuencia de aminoácidos. La estructura secundaria está formada por enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos y la estructura terciaria es una estructura tridimensional producida por interacciones de las cadenas laterales de aminoácidos.

Los enlaces e interacciones que forman la estructura teriaria de la enzima son sensibles al calor. A diferentes temperaturas, estos enlaces pueden cambiar. Si se usa una enzima en el sistema digestivo humano (por ejemplo, amilasa), funcionará mejor a una temperatura corporal de 37 grados. A altas temperaturas, los enlaces de la enzima se alterarán y la estructura de la enzima cambiará. Esto significa que el sitio activo (donde interactúan los sustratos) tendrá una forma diferente. Los sustratos no se ajustarán a esta nueva forma y, por lo tanto, la enzima ya no funcionará. Está desnaturalizado.


El efecto de la temperatura en una reacción catalizada por enzimas

Apuntar

Investigar el efecto de la temperatura sobre la velocidad inicial de una reacción catalizada por enzimas.

Variable independiente

Temperatura de cada solución enzimática (se utilizarán baños de agua a 10 ° C, 20 ° C, 30 ° C, 40 ° C y 50 ° C)

Variable dependiente

Tiempo que tarda la solución en volverse rosa (medido en segundos con un cronómetro)

Variables de control

  • Volumen de solución de enzima: se utilizará 1 cm³ de la solución de enzima lipasa cada vez, medido con una jeringa
  • Volumen de leche: se utilizarán 5 cm³ de leche cada vez, medidos con una probeta
  • Volumen de solución de carbonato de sodio: se utilizarán 7 cm³ de la solución cada vez, medidos con una probeta.
  • Volumen de fenolftaleína agregada: se agregarán 5 gotas cada vez con una pipeta
  • Color de la solución: el cronómetro se detendrá cada vez que la solución sea completamente incolora.

Equipo

  • Baños de agua
  • Leche (entera)
  • Fenolftaleína
  • Solución de lipasa al 5%
  • Solución de carbonato de sodio 0,05 M
  • Baños de agua caliente
  • Gradillas para tubos de ensayo
  • Termómetro
  • 5 vasos
  • 5 tubos de ensayo
  • Rotulador
  • Cilindro de medición
  • Pipeta
  • Jeringuilla
  • Varilla de vidrio
  • cronógrafo

Control

Una configuración puede implicar llevar a cabo y cronometrar la reacción a temperatura ambiente como control negativo. Luego, los resultados se pueden comparar con este estándar.

Método

  1. Configure los baños de agua a 10 ° C, 20 ° C, 30 ° C, 40 ° C y 50 ° C y coloque un vaso de precipitados con lipasa que contenga una jeringa de 2 cm 3 en cada baño de agua.
  2. Etiquete un tubo de ensayo con la temperatura a investigar.
  3. Agregue 5 gotas de fenolftaleína al tubo de ensayo.
  4. Mide 5 cm 3 de leche con una probeta y añádelo al tubo de ensayo.
  5. Mida 7 cm 3 de solución de carbonato de sodio con otra probeta y agréguela al tubo de ensayo. La solución debe ser rosa.
  6. Coloque un termómetro en el tubo de ensayo. Tenga cuidado ya que el equipo podría volcarse.
  7. Coloque el tubo de ensayo en un baño de agua y déjelo hasta que el contenido alcance la misma temperatura que el baño de agua.
  8. Retire el termómetro del tubo de ensayo y reemplácelo con una varilla de vidrio.
  9. Utilice la jeringa de 2 cm 3 para medir 1 cm 3 de lipasa del vaso de precipitados en el baño de agua para la temperatura que está investigando.
  10. Agregue la lipasa al tubo de ensayo y encienda el cronómetro.
  11. Revuelva el contenido del tubo de ensayo hasta que la solución pierda su color rosa. Detenga el reloj y anote la hora en una tabla de resultados adecuada.

Resultados y cálculos de amperios

Se puede hacer un gráfico donde la tasa inicial (1 / T) se puede trazar en el eje y y la temperatura en el eje x. Debería ver un gráfico similar a este:

También se puede calcular un valor Q10 para esta reacción usando los datos debajo de las temperaturas óptimas. La ecuación para Q10 es la siguiente:

(Velocidad de reacción a temperatura + 10 ° C) ÷ (Velocidad de reacción a temperatura T)

Un valor de Q10 de 2 significa que por cada aumento de 10 ° C, la tasa inicial se duplica. Asimismo, un valor de 3 significa que cada aumento en 10 ° C triplica la tasa inicial y así sucesivamente. Esta deducción solo funciona para temperaturas hasta la temperatura óptima.

Conclusión

El pico del gráfico indica la temperatura óptima. Aquí es cuando las enzimas tienen la mayor cantidad de energía cinética que pueden tener mientras mantienen su estructura proteica. En este punto, las enzimas están funcionando de manera más eficiente y efectiva.

Más allá de esta temperatura óptima, la estructura de la proteína comienza a cambiar. Grandes cantidades de energía cinética superan los enlaces de hidrógeno en las estructuras terciarias y secundarias de las proteínas. Esto hace que la enzima cambie de forma y, por lo tanto, también se altera la forma del sitio activo. Por esta razón, se pueden unir menos sustratos para formar complejos enzima-sustrato. Esta es la razón por la que aumentar la temperatura más allá de cierto punto ralentiza la velocidad de reacción.


2 agradable y cómodo

Las enzimas, como cualquier otra proteína, tienen formas 3D específicas que solo existen a ciertas temperaturas que les resultan cómodas. Las enzimas del cuerpo humano mantienen su forma y actividad normales alrededor de la temperatura corporal normal, alrededor de 37,5 grados Celsius. El aumento de la temperatura aumenta la velocidad a la que vibran los átomos dentro de una enzima. Demasiada vibración hace que las interacciones intermoleculares que mantienen la forma 3D de la enzima se desmoronen, lo que hace que la enzima cambie de forma, incluida la forma de su sitio activo. Por tanto, la actividad enzimática se elimina por completo debido a la ebullición. La mayoría de las enzimas animales se desnaturalizan o se desarrollan a partir de los 40 grados centígrados.


Discusión:

Con base en el experimento mencionado anteriormente, se establece con éxito el efecto de diferentes concentraciones de enzima sobre la velocidad de reacción. Se trazan cinco gráficos basados ​​en los resultados obtenidos en el experimento para mostrar los datos de una manera más clara y proporcionar un mejor medio de análisis. Los resultados muestran que la tasa de efecto aumenta con un aumento en el enfoque de la enzima. En este experimento, la patata se puede utilizar como forma de obtener catalizador. Los primeros cuatro gráficos que muestran el gas de oxígeno desarrollado contra el tiempo se dibujan en función de la masa particular de papa mezclada utilizada. La tasa de efecto original se mide a partir de cada gráfico obteniendo el gradiente del gráfico. Se dibuja una línea predicha en cada gráfico. Generalmente, cuanto más tiempo se tarda, mayor es la cantidad de gas aire desprendido. Inicialmente, todos los gráficos muestran un aumento rápido, la velocidad es la desaceleración a medida que algunos de los sustratos se transforman en productos. Para el sustrato a 1 y 2 g de patata doblada utilizada, el volumen máximo de gas de aire desprendido ha alcanzado en 300 segundos y se obtiene una meseta. Es porque el efecto se ha completado para todos los sustratos. En teoría, el volumen máximo de gas de aire liberado debería requerir un tiempo más corto en comparación con 1 gy 2 g de papa, ya que se puede encontrar un sitio más activo. Sin embargo, dentro de los 3 y 4 g de patata mezclada que reaccionan, el nivel máximo de oxígeno lucha por obtenerse en 300 segundos. Probablemente esto se deba a algunos errores realizados a lo largo de la prueba, particularmente debido a la reacción enérgica y rápida y durante el proceso de cambio de la tubería graduada. Los errores se revisarán más adelante. Se considera la velocidad original porque la velocidad de reacción es rápida ya que la colisión entre el sustrato y la enzima es la mejor. Es posible que la velocidad de reacción no sea confiable para compararla entre datos si las lecturas se utilizan en la mitad del experimento porque algunas reacciones han alcanzado la máxima velocidad. La tasa de respuesta original para el peróxido de hidrógeno con 1 g, 2 g, 3 gy 4 g de patatas mezcladas es 0. 0611, 0. 2895, 0. 6579 y 0. 7000 cm3 / s respectivamente.

La tasa primaria de reacciones para todas sus pruebas luego se compila en el quinto gráfico. Esto muestra una imagen más clara sobre el resultado de la atención del sustrato sobre la velocidad de reacción. Principalmente, puede haber un aumento en el ritmo de respuesta cuando aumenta la masa de papa mezclada. Esto se debe a que el aumento en el foco de la enzima ofrece un sitio más activo para la unión del sustrato. Entonces, la pendiente del aumento de la recolección se vuelve menos pronunciada con un mayor aumento en la atención de la enzima. Es debido a que el sitio activo ha sido ocupado por los sustratos o se dice que está saturado, por lo que el aumento de sustrato no tiene ningún efecto adicional sobre la velocidad de reacción. Teóricamente, el gráfico debería alcanzar una velocidad máxima donde se produce la meseta en el gráfico. Sin embargo, en este experimento, la meseta no se muestra porque lo más probable es que la concentración de enzima no sea lo suficientemente alta como para unirse a todo o parte del sustrato de peróxido de hidrógeno al 3,0%.

Sin embargo, a lo largo de la prueba pueden ocurrir algunos errores en los que los valores reales podrían no obtenerse exactamente. En primer lugar, existe una alta propensión a que la lectura obtenida de la solución de desplazamiento de agua sea inexacta, especialmente cuando la cantidad de oxígeno gaseoso mejorada es demasiado, por lo que el primer tubo graduado está completamente lleno de oxígeno gaseoso, por lo que cuando la tubería de suministro tiene que ser transferida al siguiente tubo graduado previamente preparado. El proceso de transferencia del tubo de suministro puede consumir algo de tiempo, especialmente si se utiliza un tubo de suministro de plástico en lugar de un tubo de suministro de copa de vino. Esto hará que una parte del oxígeno gaseoso se escape al agua potable a través del proceso. A continuación, también puede ocurrir un problema de paralaje cuando la lectura se extrae del tubo graduado sobre el volumen de gas de aire desprendido. Esto se debe a que el gas de aire es un gas incoloro, cuyo nivel no se ve tan claramente en la calibración de la tubería graduada. Para minimizar los errores, el experimento se repite el doble y se obtiene la lectura media. Para ayudar a expandir, aumentar la precisión y confiabilidad de los resultados, se puede colocar un trozo de periódico blanco detrás del tubo graduado para facilitar la lectura. A continuación, el posible error se incrementa si la prueba se realiza individualmente. Esto se debe a la capacidad limitada del ser humano para registrar la lectura y, al mismo tiempo, observar durante un tiempo suficiente. Pueden surgir imprecisiones. En casos como este, en esta prueba se prefiere un trabajo en pareja entre los tiempos asociados y el otro registra las lecturas obtenidas. Luego, cuando se vierte el puré de papa en el tubo de ebullición del plato de pesaje, es posible que quede algo de papa en el plato de pesaje. Para minimizar este error, se pueden usar unas gotas de agua destilada para enjuagar el plato de pesaje para asegurarse de que no queden residuos.

En consecuencia, hay algunas precauciones que deben tomarse para aumentar la exactitud de los resultados obtenidos. Para cada experimento, la papa utilizada debe estar recién machacada o combinada. Si la papa se prepara en una caja, la tapa de la olla debe mantenerse cerrada después de sacar la masa deseada de papa mezclada para todos y cada uno de los experimentos. Debe evitarse la planificación de la papa mezclada en un vaso de precipitados que se somete al aire porque aparecerá una oxidación que puede afectar la actividad de la enzima catalasa en ella. Los cambios en el borde, como el rango de calor, también pueden causar cambios en la enzima. Se utiliza una papa mezclada en lugar de discos de papa para que responda más fácilmente. Su viscosidad debe reducirse de modo que sea mejor usarlo. A continuación, el peróxido de hidrógeno debe almacenarse en un recipiente opaco, ya que se descompone rápidamente cuando se expone a la luz. La tapa del recipiente que contiene la solución de peróxido de hidrógeno debe mantenerse cerrada después de sacar cada prueba deseada utilizando un gotero, ya que el aire en el aire circundante puede oxidar su contenido y hacer que los resultados sean inexactos. Se utiliza una solución tampón para garantizar que el pH se mantenga constante durante todo el experimento. Se utiliza la solución tampón de solución de fosfato sódico de ácido cítrico que tiene un pH de 6,8 porque es el pH perfecto para la enzima catalasa. Además, es preferible un baño de agua potable ya que el rango de calor circundante puede cambiar a lo largo de la prueba. Además, como el tapón de silicona del tubo de suministro debe ser del mismo tamaño que el tubo de ebullición para garantizar que todo el comienzo del tubo de ebullición, incluida la enzima y el sustrato, se ajuste firmemente, debe empujarse y retorcerse con cuidado. También se examinará de vez en cuando para asegurarse de que no exista absolutamente ninguna fuga de producto en forma gaseosa al envolvente. Además, el otro extremo abierto de la tubería de suministro debe estar ubicado en el agua todo el tiempo para que se forme la burbuja de gas y suba a su superficie. La presencia de burbujas de aire asegura que el tapón de silicona continúe en contacto con la tubería de ebullición a menos que el sustrato y la enzima hayan reaccionado por completo. Para reparar la configuración del tubo graduado, se puede utilizar un soporte de retorta y una abrazadera. Además, el tubo de ebullición, incluidos los reactivos y la enzima, debe agitarse durante toda la prueba para garantizar que el sustrato y la enzima reaccionen. Esto podría aumentar la tasa de colisión entre sus reactivos y enzimas y, por lo tanto, acelerar el tiempo necesario para que se complete la reacción.

A lo largo del experimento, se deben respetar algunas medidas de seguridad. Como el sustrato utilizado en esta prueba, que es el peróxido de hidrógeno, es altamente corrosivo, se deben utilizar guantes de silicona para proteger la piel. Después de que se pueda usar el peróxido de hidrógeno, debe desecharse y no volver a almacenarse en los contenedores, ya que cualquier contaminante puede provocar la descomposición y puede ocurrir una explosión. Las papas combinadas deben cuidarse con cuidado, ya que agravarán la piel de algunas personas. Debe ponerse una chaqueta de laboratorio. Los artículos de copa y el tubo de administración utilizados deben manipularse con cuidado porque son frágiles.


Ver el vídeo: Qué son las Enzimas? Funciones, estructura y características (Febrero 2023).