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¿Qué es una reacción irreversible?

¿Qué es una reacción irreversible?


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Hay reacciones con grandes valores negativos de Delta G. ¿Por qué estas reacciones son irreversibles? Como en: de los 10 pasos de la glucólisis, 3 son pasos irreversibles. Necesito una explicación de por qué son irreversibles.


El término "irreversible" significa que la reacción inversa ocurre tan raramente que se considera insignificante. Esto significa que no tiene que considerar el equilibrio, como debe hacerlo para las reacciones reversibles. En cambio, puede asumir que todos los reactivos eventualmente se convertirán en producto.

Como dijiste, esto es cierto para las reacciones que tienen una energía libre de Gibbs muy negativa. Recuerde la formulación de la energía libre de Gibbs en términos de la constante de equilibrio:
$$ Delta G ^ o = -RTln (K) $$

Esto se puede reescribir de la siguiente manera: $$ K = e ^ {- Delta G ^ o / RT} $$

Como $ Delta G ^ o $ se vuelve muy negativo, puede ver que $ K $ se vuelve muy positivo.

La constante de equlibrium tiene dos definiciones que son útiles. Primero, es la relación de los productos a los reactivos. Por lo tanto, a medida que $ K $ se vuelve muy positivo, la relación de equilibrio de productos a reactivos se acerca al infinito, lo que implica que se consumirán todos los reactivos.

Más útil es la definición de la constante de equilibrio como la relación entre las tasas de reacción directa e inversa. A partir de esta definición, podemos ver que a medida que $ K $ se vuelve muy grande, la razón de las tasas de reacción directa e inversa se acerca al infinito. Esto significa que la velocidad de la reacción inversa se vuelve insignificante en comparación con la velocidad de la reacción directa. Eso es exactamente lo que significa ser irreversible.

Tenga en cuenta que es posible hacer (lo que creo que es) un argumento más convincente utilizando el concepto de energía de activación, utilizando el Postulado de Hammond para describir el carácter del estado de transición. Si lo desea, puedo escribir esto. Sin embargo, creo que el argumento dado anteriormente se entiende más fácilmente con una formación básica en química.


Si una reacción es reversible o irreversible, en presencia o ausencia de una enzima, no está relacionado con la energía de activación. Una enzima reduce la energía de activación en ambas direcciones.

Una reacción es reversible o irreversible dependiendo de las condiciones en las que ocurre esta reacción. Si hay una alta concentración sostenida de sustratos, la mayor parte del flujo de reacción pasa de los sustratos a los productos, y la reacción es prácticamente irreversible. Lo mismo ocurre al revés. Tenga en cuenta que si las concentraciones son lo suficientemente altas o no depende de las constantes cinéticas involucradas.


  • Los átomos forman enlaces químicos con otros átomos obteniendo así los electrones que necesitan para alcanzar una configuración electrónica estable.
  • Las sustancias utilizadas al comienzo de una reacción química se denominan reactivos y las sustancias que se encuentran al final de la reacción se conocen como productos.
  • Algunas reacciones son reversibles y alcanzarán un equilibrio relativo entre reactivos y productos: un estado llamado equilibrio.
  • Por lo general, se dibuja una flecha entre los reactivos y los productos para indicar la dirección de la reacción química.
  • reactivo: Cualquiera de los participantes presentes al inicio de una reacción química.
  • molécula: La partícula más pequeña de un compuesto específico que retiene las propiedades químicas de ese compuesto dos o más átomos unidos por enlaces químicos.
  • reacción: Transformación en la que una o más sustancias se convierten en otra por combinación o descomposición.

Las transiciones irreversibles del ciclo celular se deben a la retroalimentación a nivel de sistemas

Se piensa comúnmente que la irreversibilidad de las transiciones del ciclo celular se deriva de la degradación irreversible de ciertas proteínas reguladoras. Argumentamos que las transiciones irreversibles en el ciclo celular (o en cualquier otro sistema de control molecular) no se pueden atribuir a una sola molécula o reacción, sino que derivan de señales de retroalimentación en las redes de reacción. Esta visión de la irreversibilidad a nivel de sistemas está respaldada por muchas observaciones experimentales.

Una propiedad fundamental de las células es su capacidad para responder a los estímulos. Las respuestas pueden ser reversibles o irreversibles, dependiendo de cómo reaccione la célula a un estímulo que se aplica primero y luego se retira 1. Si la célula vuelve a su estado original después del estímulo, la respuesta es reversible. Si la célula persiste en un estado cambiado después del estímulo, la transición es irreversible. Las respuestas irreversibles son cruciales para el desarrollo, porque brindan direccionalidad (punto de no retorno) para el proceso. Un problema importante en fisiología celular es determinar qué mecanismos moleculares son responsables de las respuestas celulares irreversibles. Aquí, abordamos este problema en el contexto de la progresión a través del ciclo de división celular eucariota, que es un proceso de desarrollo cíclico impulsado por transiciones irreversibles.


¿Qué son los inhibidores de enzimas?

Los inhibidores de enzimas funcionan para ralentizar la velocidad de una reacción catalizada por enzimas al interferir con la enzima de alguna forma. Hay dos tipos principales de inhibidores:

1. Irreversible inhibidores: estas moléculas se unen permanentemente a la enzima. Esto significa que la enzima ha cambiado y, por lo tanto, su sitio activo ya no puede unirse a su molécula de sustrato. Por lo tanto, los inhibidores irreversibles reducen eficazmente la cantidad de enzimas funcionales disponibles, lo que ralentiza la velocidad de reacción. Un ejemplo de inhibidor irreversible es un veneno metabólico llamado cianuro de potasio, que actúa inhibiendo irreversiblemente la enzima citocromo oxidasa, que se encuentra en la cadena de transporte de electrones (una parte esencial de la respiración en nuestras células). Si hay un número reducido de enzimas citocromo oxidasa en funcionamiento, la producción de ATP es limitada y esto puede tener consecuencias fatales.

2. Reversible inhibidores: estas moléculas se unen temporalmente a la enzima, por lo que la inhibición es reversible. Los inhibidores reversibles competitivos pueden ser competitivos, no competitivos y no competitivos.

Competitivo reversible los inhibidores de enzimas funcionan por 'compitiendo'con el sustrato para el sitio activo en la enzima, ya que tienen una forma similar a la molécula de sustrato. A pesar de encajar en el sitio activo, los inhibidores reversibles competitivos funcionan permaneciendo sin reaccionar ya que tienen una estructura diferente a la del sustrato. Esto significa que menos moléculas de sustrato pueden unirse a la enzima y, por lo tanto, la velocidad de reacción disminuye. Como el inhibidor y el sustrato compiten, el nivel de inhibición depende de las concentraciones relativas de inhibidor y sustrato, es decir, la inhibición se puede superar aumentando la concentración de sustratos.

No competitivo reversible Los inhibidores de enzimas actúan previniendo la formación de complejos enzima-producto. Se unen a un sitio de la enzima que no es el sitio activo, lo que cambia la estructura terciaria 3D de la enzima. Esto significa que la enzima no puede catalizar la reacción y, por lo tanto, el sustrato no puede formar el producto. El inhibidor no compite con el sustrato aquí, por lo que los inhibidores no competitivos no se ven afectados por las concentraciones de sustrato. Cabe señalar que los inhibidores no competitivos también pueden ser irreversibles.

No competitivo reversible los inhibidores de enzimas se unen solamente al complejo sustrato-enzima. Por lo tanto, estos inhibidores requieren que se forme un complejo enzima-sustrato.

Los inhibidores enzimáticos desempeñan un papel importante en los organismos, ya que se utilizan para regular las reacciones metabólicas. Por ejemplo, el producto final en una ruta metabólica puede retroalimentar y actuar como un inhibidor no competitivo de una de las enzimas anteriores, lo que a su vez reducirá la cantidad de producto que se forma. Esto significa que la reacción metabólica puede controlarse a sí misma, ya que más producto provocará más inhibición de la vía, por lo que menos formas de producto, esto se llama inhibición por retroalimentación.


¿Un + ∆G alto significa que la reacción es irreversible (y no se puede alcanzar el equilibrio) o que la reacción se encuentra a la derecha?

Un valor positivo de ∆G indica que la reacción no es espontánea en la dirección escrita. Un valor alto de Keq indica que el equilibrio se encuentra a la derecha.

Explicación:

Las reacciones son espontáneas cuando el cambio de energía libre (∆G) es negativo. (espontáneo no implica tasa, solo dirección favorecida).
Dado que ∆G = ∆H- T∆S, las reacciones tienden a verse favorecidas si el cambio de entalpía (∆H) es negativo (reacción exotérmica, va a menor energía potencial), y el cambio de entropía (∆S) es positivo ( sistema aumenta en desorden,)
Si ∆H es negativo y ∆S es positivo, la reacción es espontánea a todas las temperaturas.
Si ∆H es positivo y ∆S es negativo, la reacción nunca es espontánea.
Si tanto ∆H como ∆S son negativos, la reacción puede ser espontánea a bajas temperaturas, pero cuando T∆S se vuelve mayor que ∆H, la reacción ya no será espontánea.
Si tanto ∆H como ∆S son positivos, la reacción se volverá espontánea cuando T∆S exceda ∆H.

Creo que lo has confundido.

# DeltaG # positivo grande indica una reacción no espontánea (es decir, la dirección inversa es muy rápida), que es irreversible en la dirección REVERSE, no en la dirección de avance.

Las reacciones de equilibrio necesariamente tienen #DeltaG = 0 #, por lo que los equilibrios no pueden estar a ningún lado Y ser irreversibles al mismo tiempo.

Considera el desviación del cambio en la energía libre de Gibbs # DeltaG # del estado estándar:


Diferencia entre inhibición enzimática reversible e irreversible

Definición

La inhibición enzimática reversible se refiere al proceso de unión de los inhibidores a la enzima a través de interacciones no covalentes para que, una vez eliminados, permitan restaurar la función enzimática. Mientras tanto, la interacción enzimática irreversible se refiere al proceso de unión de los inhibidores a la enzima a través de interacciones covalentes, por lo que su disociación lleva un tiempo prolongado, eliminando permanentemente la acción de la enzima.

Tipo de unión del inhibidor

En la inhibición enzimática reversible, los inhibidores se unen a través de interacciones no covalentes como enlaces de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas y enlaces iónicos. Por el contrario, en la inhibición enzimática irreversible, los inhibidores se unen a través de interacciones covalentes, que modifican los residuos de aminoácidos mediante grupos funcionales reactivos.

Disociación del complejo enzimático-inhibidor

En la inhibición enzimática reversible, el complejo enzima-inhibidor se disocia rápidamente, pero el complejo enzima-inhibidor se disocia muy lentamente en la inhibición irreversible de la enzima.

Restaurando la inhibición

La inhibición enzimática reversible se puede restaurar, pero la inhibición enzimática irreversible tarda mucho en recuperarse.

Tipos

Cuatro tipos de inhibición enzimática reversible son inhibición competitiva, no competitiva, no competitiva y mixta, mientras que la inhibición enzimática irreversible se produce mediante la inactivación covalente del sitio activo de la enzima.

Ejemplos de inhibidores

Algunos de los ejemplos de inhibidores enzimáticos reversibles incluyen DHFR, medicamentos antivirales como ritonavir, oseltamivir y tipranavir, etc. Mientras tanto, algunos de los ejemplos de inhibidores enzimáticos irreversibles incluyen DFP, DFMO, insecticidas como malatión, herbicidas como glifosato y desinfectantes como triclosán, etc.

Conclusión

La inhibición enzimática reversible es el proceso de inhibir temporalmente la acción de una enzima. Por lo tanto, con la eliminación de la acción inhibidora, se puede restaurar la función de la enzima. Además, los inhibidores reversibles se unen a la enzima a través de interacciones no covalentes. Por tanto, permite la rápida disociación del complejo enzima-inhibidor, restaurando la función enzimática. Por el contrario, la inhibición enzimática irreversible es el proceso de inhibición permanente de la función enzimática. Por tanto, la disociación del complejo enzima-inhibidor lleva mucho tiempo. Además, las moléculas inhibidoras se unen covalentemente a los residuos del sitio activo de la enzima, bloqueando la formación del complejo enzima-sustrato. En estas cuentas, la principal diferencia entre la inhibición enzimática reversible e irreversible es el mecanismo de unión de los inhibidores a la enzima y los efectos consiguientes.

Referencias:

1. "18.8 Inhibición de enzimas". Los fundamentos de la química general, orgánica y biológica, vol. 1.0. Disponible aquí.

Imagen de cortesía:

1. & # 8220DHFR inhibidor de metotrexato & # 8221 Por Thomas Shafee & # 8211 Trabajo propio (CC BY 4.0) vía Commons Wikimedia
2. & # 8220Tipos de inhibición en & # 8221 Por fullofstars & # 8211 en: Imagen: Inhibition.png (PD) (Dominio público) a través de Commons Wikimedia
3. & # 8220DIF reacción & # 8221 Por TimVickers & # 8211 Trabajo propio (dominio público) a través de Commons Wikimedia

Biografía del autor: Lakna

Lakna, licenciada en Biología Molecular y Bioquímica, es Bióloga Molecular y tiene un gran interés en el descubrimiento de cosas relacionadas con la naturaleza.


La evolución es impredecible e irreversible, muestran los biólogos

El teórico evolutivo Stephen Jay Gould es famoso por describir la evolución de los seres humanos y otros seres conscientes como un accidente fortuito de la historia. Si pudiéramos retroceder millones de años y "ejecutar de nuevo la cinta de la vida", reflexionó, la evolución seguiría un camino diferente.

Un estudio realizado por biólogos de la Universidad de Pensilvania ahora proporciona evidencia de que Gould tenía razón, a nivel molecular: la evolución es impredecible e irreversible. Utilizando simulaciones de una proteína en evolución, muestran que las mutaciones genéticas aceptadas por la evolución suelen depender de mutaciones anteriores, y las mutaciones aceptadas se vuelven cada vez más difíciles de revertir a medida que pasa el tiempo.

El equipo de investigación estuvo formado por investigadores postdoctorales y coautores principales, Premal Shah y David M. McCandlish y el profesor Joshua B. Plotkin, todos del Departamento de Biología de Penn en la Facultad de Artes y Ciencias. Informaron sus hallazgos en la edición temprana de esta semana del procedimientos de la Academia Nacional de Ciencias.

El estudio se centra exclusivamente en el tipo de evolución conocido como selección purificadora, que favorece mutaciones que no tienen o tienen un efecto pequeño en un entorno fijo. Esto contrasta con la adaptación, en la que se seleccionan mutaciones si aumentan la aptitud de un organismo en un nuevo entorno. La selección de purificación es, con mucho, el tipo de selección más común.

"Es el tipo de evolución más simple y aburrida que puedas imaginar", dijo Plotkin. "Purificar la selección es simplemente pedirle a un organismo que haga lo que está haciendo y que siga haciéndolo bien".

Como modelo evolutivo, el equipo de Penn utilizó la proteína bacteriana argT, por la que se conoce la estructura tridimensional. Su pequeño tamaño significa que los investigadores podrían predecir de manera confiable cómo una determinada mutación genética afectaría la estabilidad de la proteína.

Usando un modelo computacional, simularon la evolución de la proteína durante el equivalente a aproximadamente 10 millones de años introduciendo mutaciones al azar, aceptándolas si no afectaban significativamente la estabilidad de la proteína y rechazándolas si lo hacían. Luego examinaron pares de mutaciones, preguntando si la última mutación habría sido aceptada si no se hubiera realizado la primera.

"Las mismas mutaciones que fueron aceptadas por la evolución cuando se propusieron, si se hubieran propuesto mucho antes, habrían sido perjudiciales y habrían sido rechazadas", dijo Plotkin.

Este resultado, que las mutaciones posteriores dependían de las anteriores, demuestra una característica conocida como contingencia. En otras palabras, las mutaciones que son aceptadas por la evolución dependen de mutaciones previas para mejorar sus efectos.

Luego, los investigadores formularon una pregunta distinta e inversa: si es posible revertir una mutación anterior y aún así mantener la estabilidad de la proteína. Descubrieron que la respuesta era no. Las mutaciones se "afianzaron" y fueron cada vez más difíciles de revertir a medida que pasaba el tiempo sin tener un efecto desestabilizador sobre la proteína.

"En cada momento, si realiza una sustitución, no verá un gran cambio en la estabilización", dijo Shah. "Pero, después de una cierta cantidad de cambios en la proteína, si regresa y trata de revertir el cambio anterior, la estructura de la proteína comienza a colapsar".

Los conceptos de contingencia y atrincheramiento eran bien conocidos por estar presentes en la evolución adaptativa, pero fue una sorpresa para los investigadores encontrarlos bajo una selección purificadora.

"Pensamos que simplemente intentaríamos esto con una selección purificadora y veríamos qué sucedía, y nos sorprendió ver cuánta contingencia y atrincheramiento ocurre", dijo Plotkin. "Lo que esto nos dice es que, en un sentido profundo, la evolución es impredecible y, en cierto sentido, irreversible debido a las interacciones entre mutaciones".

Tales interacciones, cuando el efecto de una mutación depende de otra, se conocen como epistasis. La investigación de los investigadores encontró que, inesperadamente, la selección purificadora enriquece las mutaciones epistáticas en contraposición a las mutaciones que son simplemente aditivas. Plotkin explicó que esto se debe a que la selección purificadora favorece las mutaciones que tienen un efecto pequeño. O la mutación puede tener un pequeño efecto por sí sola, o puede tener un pequeño efecto porque otra mutación anterior mejoró los efectos de la mutación actual. Por tanto, se favorecerán las mutaciones que dependen de mutaciones anteriores.

"Nuestro estudio muestra, y esto se sabe desde hace mucho tiempo, que la mayoría de las sustituciones que ocurren son sustituciones que tienen efectos pequeños", dijo McCandlish. "Pero lo interesante es que encontramos que las sustituciones que tienen pequeños efectos cambian con el tiempo".

Una implicación de estos hallazgos es que predecir el curso de la evolución, como uno podría desear hacer, digamos, para hacer una conjetura fundamentada sobre qué cepa de gripe podría surgir en un año dado, no es fácil.

"La forma en que ocurren estas sustituciones, ya que dependen en gran medida de lo que sucedió antes, hace que las predicciones de la evolución a largo plazo sean extremadamente difíciles", dijo Plotkin.

Los investigadores esperan asociarse con otros grupos en el futuro para realizar experimentos de laboratorio con microbios para confirmar que la evolución del mundo real respalda sus hallazgos.

Y aunque el comentario de Gould sobre la reproducción de la cinta de la vida fue principalmente un guiño a la gran cantidad de aleatoriedad inherente al camino de la evolución, este estudio sugiere una razón más matizada por la que la reproducción parecería diferente.

"Existe intrínsecamente una gran cantidad de contingencia en la evolución", dijo Plotkin. "Cualesquiera que sean las mutaciones que ocurran primero, preparan el escenario para qué otras mutaciones posteriores son permisibles. De hecho, la historia canaliza la evolución por un cierto camino. La famosa cinta de la vida de Gould sería muy diferente si se reprodujera, incluso más diferente de lo que Gould podría haber imaginado".


Definición de reacción de aglutinación

La reacción de aglutinación es un ensayo serológico, que da como resultado la aglutinando de reactivos (antígenos y anticuerpos) para formar una gran masa agregada visible. Implica la mezcla de antígenos grandes o en partículas con el antisuero que contiene anticuerpos sobre las matrices sólidas como el lado de vidrio, la placa de microtitulación o los tubos de ensayo.

La aglutinación entre el antígeno y el anticuerpo se produce a la temperatura, el pH y la fuerza iónica óptimos de la solución. La combinación de ambos reactivos, es decir, el antígeno y el anticuerpo, da como resultado la formación de una red o red antígeno-anticuerpo como "grumos visibles”. El ejemplo más común de reacción de aglutinación es "Tipificación de sangre”.

Historia

AñoDescubridor Descubrimiento
1896Herbert Edward Durham y Max Von GruberIntrodujo la teoría de la "aglutinación específica"
1862-1926Fernand WidalIntrodujo la aglutinación de Widal para el diagnóstico de fiebre tifoidea
1900Karl LandsteinerSe introdujo la tipificación sanguínea basada en el principio de "aglutinación"

Principio de reacción de aglutinación

El principio de reacción de aglutinación se basa en el “Agrupamiento de antígeno y anticuerpo”. Al igual que la reacción de precipitación, también implica la unión de antígeno y anticuerpo en la zona de equivalencia, donde la concentración de ambos está en equilibrio. Los anticuerpos poseen una forma de y con dos sitios Fab hechos de la región hipervariable, que se dirigen a los determinantes antigénicos específicos o epítopos de un antígeno.

La unión de antígeno y anticuerpo es similar a la "Modelo de llave de bloqueo”. Por lo tanto, podemos tomar una referencia al considerar los epítopos de un antígeno como una clave y los sitios Fab de un anticuerpo como un candado. Por tanto, el epítopo específico encajará en la hendidura de los sitios Fab de un anticuerpo.

Pasos de la aglutinación

La reacción de aglutinación consta de dos pasos:

  1. Sensibilización: Es la etapa primaria donde tiene lugar la unión del antígeno y el anticuerpo. La temperatura, el pH, la fuerza iónica y el período de incubación influyen en la eficacia de la sensibilización o unión. La sensibilización no es una reacción visible.
  2. Formación de celosía: Es la etapa secundaria donde el anticuerpo y el antígeno multivalente forman una red estable llamada “Enrejado”. Existe una red en forma de red, que consiste en una red estable entre el antígeno sensibilizado y el anticuerpo. Lleva mucho tiempo en producirse que la sensibilización. Lattice es un reacción visible.

¿Cuántas reacciones irreversibles hay en la glucólisis?

En glucólisis, los reacciones catalizados por hexoquinasa, fosfofructoquinasa y piruvato cinasa son virtualmente irreversible por tanto, se esperaría que estas enzimas tuvieran funciones tanto reguladoras como catalíticas. De hecho, cada uno de ellos sirve como sitio de control.

De manera similar, ¿cómo se evitan las reacciones irreversibles de la glucólisis en la gluconeogénesis? Pasos 1 y 3 de glucólisis están sobrepasado por gluconeogénesis porque el glucolítico Los pasos implican la transferencia de un grupo fosfato del ATP, y gluconeogénesis no puede regenerar ATP. Paso 10 de glucólisis es sobrepasado por gluconeogénesis para trabajar alrededor de un reacción irreversible y evitar un ciclo inútil.

Teniendo esto en cuenta, ¿cuántas reacciones en la glucólisis son reversibles?

La glucólisis es una vía metabólica que convierte la glucosa en piruvato, una especie de tres carbonos. Involucra 10 pasos, siete de los cuales son reversibles y el resto, irreversibles. Los siguientes pasos de la glucólisis son reversibles: Paso 2: Isomerización de G6P-F6P.

¿Es el paso 7 de la glucólisis irreversible?

¿Por qué no es la reacción de fosfoglicerato quinasa del glucólisis ruta irreversible? Paso 7 de El glucólisis La vía es la conversión de 1,3-bisfosfoglicerato en 3-fosfoglicerato por la acción de la enzima fosfoglicerato quinasa, lo que da como resultado la producción de 2 moléculas de ATP (por glucosa).


Pasos de la cadena de transporte de electrones

Estos cuatro complejos transfieren activamente electrones de un metabolito orgánico, como la glucosa. Cuando el metabolito se descompone, se liberan dos electrones y un ión de hidrógeno y luego la coenzima NAD + los recoge para convertirse en NADH, liberando un ión de hidrógeno en el citosol.

El NADH ahora tiene dos electrones que los pasan a una molécula más móvil, ubiquinona (Q), en el primer complejo proteico (Complejo I). El complejo I, también conocido como NADH deshidrogenasa, bombea cuatro iones de hidrógeno de la matriz al espacio intermembrana, estableciendo el gradiente de protones. En la siguiente proteína, el Complejo II o succinato deshidrogenasa, otro portador de electrones y coenzima, el succinato se oxida en fumarato, lo que hace que FAD (dinucleótido de flavina-adenina) se reduzca a FADH.2. La molécula de transporte, FADH2 luego se reoxida, donando electrones a Q (convirtiéndose en QH2), mientras libera otro ión de hidrógeno en el citosol. Si bien el Complejo II no contribuye directamente al gradiente de protones, sirve como otra fuente de electrones.

El complejo III, o citocromo c reductasa, es donde tiene lugar el ciclo Q. Existe una interacción entre Q y los citocromos, que son moléculas compuestas de hierro, para continuar la transferencia de electrones. Durante el ciclo Q, el ubiquinol (QH2) previamente producido dona electrones a ISP y el citocromo b se convierte en ubiquinona. La ISP y el citocromo b son proteínas que se encuentran en la matriz que luego transfiere el electrón que recibió del ubiquinol al citocromo c1. El citocromo c1 luego lo transfiere al citocromo c, que mueve los electrones al último complejo. (Nota: a diferencia de la ubiquinona (Q), el citocromo c solo puede transportar un electrón a la vez). La ubiquinona luego se reduce nuevamente a QH2, reiniciando el ciclo. En el proceso, se libera otro ión de hidrógeno en el citosol para crear aún más el gradiente de protones.

Los citocromos luego se extienden al Complejo IV, o citocromo c oxidasa. Los electrones se transfieren de uno en uno al complejo del citocromo c. Los electrones, además del hidrógeno y el oxígeno, reaccionan para formar agua en una reacción irreversible. Este es el último complejo que transloca cuatro protones a través de la membrana para crear el gradiente de protones que desarrolla ATP al final.

A medida que se establece el gradiente de protones, F1F0 La ATP sintasa, a veces denominada Complejo V, genera el ATP. El complejo está compuesto por varias subunidades que se unen a los protones liberados en reacciones previas. A medida que la proteína rota, los protones regresan a la matriz mitocondrial, lo que permite que el ADP se una al fosfato libre para producir ATP. Por cada vuelta completa de la proteína, se producen tres ATP, concluyendo la cadena de transporte de electrones.

1. ¿El complejo IV, también conocido como citocromo oxidasa, realiza qué reacción?
UNA. NADH + Q ↔ NAD + + QH2
B. NADH ↔ NAD + + 2H + + 2e y # 8211
C. 2 H + + 2 e + + ½ O2 → H2O + energía
D. 4 H + + 4 e & # 8211 + O2 → 2 H2O

2. ¿Qué componente (s) pasa al primer complejo en la cadena de transporte de electrones?
UNA. NADH + H +
B. FADH +
C. Q
D. Citocromo c

3. ¿Dónde está la mayor concentración de protones mientras la cadena de transporte de electrones está activada?
UNA. Capa de fosfolípidos
B. Matriz mitocondrial
C. Espacio Intermembrano
D. Membrana celular


Ver el vídeo: IRREVERSIBLE REACTION (Febrero 2023).